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测定蛋白质等电点的方法有哪些
为什么用交替分配法可以
测定蛋白质的等电点
答:
因为蛋白质在其等电点出所带电荷为零,利用交替分配法时所
测蛋白质
不发生移动的溶液的PH就是该蛋白质
的等电点
等点聚焦电泳为什么可以
测定蛋白质的等电点
?
答:
如果在一个有pH梯度的环境中,对各种不同
等电点的蛋白质
混合样品进行电泳,则在电场作用下,不管这些蛋白质分子的原始分布如何,各种蛋白质分子将按照它们各自的等电点大小在pH梯度中相对应的位置处进行聚焦,经过一定时间的电泳以后,不同等电点的蛋白质分子便分别聚焦于不同的位置 。
对某一未知
蛋白质
进行分离纯化,并鉴定样品纯度,
测定等电点
、分子量等...
答:
蛋白质
分离纯化常用技术有:1、沉淀,2、电泳:蛋白质在高于或低于其
等电点的
溶液中是带电的,在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同,有薄膜电泳、凝胶电泳等。3、透析:利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开
的方法
。4、层析:a.离子交换层析,利用蛋白质的两性游离性质,在某一...
蛋白质等电点
简便计算
方法
答:
寻找净电荷为零的解离形式至关重要,这是因为这种状态下的蛋白质电荷中和,不会对环境产生显著电荷效应。这需要结合所有基团的解离状态和数量来计算。最后,计算净电荷为零的解离形式两侧的pKa值,然后取它们的平均值,即(pKa1 + pKa2)/ 2,这个值就是
蛋白质的等电点
。这个点上,蛋白质的净电荷为...
蛋白质的等电点
是什么?
答:
当溶液在某一特定 pH 值的条件下,
蛋白质
所带正电荷与负电荷恰好相等(总净电荷为零) 时,在电场中既不向阳极移动,也不向阴极移动。因此利用电泳
的方法
可以确定蛋白质的
等电点
也可以将不同带电性质和不同大小、形状的蛋白质分子进行分离纯化。蛋白质在等电点时因为没有相同电荷而互相排斥的影响,...
蛋白质的
理化性质
答:
蛋白质的理化性质包含以下:1、蛋白质的两性解离及等电点,
蛋白质的等电点
(pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质上可解离基团解离成正、负离子的趋势相等,净电荷为零时溶液的pH。等电点时溶解度最小可使蛋白质沉淀,蛋白质pI要用等电聚焦等
方法测定
。2、蛋白质的胶体性质,大小在1-100nm范围...
什么是
蛋白质的等电点
答:
此外,了解
蛋白质的等电点
对于研究蛋白质的性质和功能也具有重要意义。在等电点附近,蛋白质的结构和行为可能发生一些特殊的变化,这些变化可能影响其生物活性。因此,蛋白质的等电点是蛋白质研究中的一个重要参数。以上内容简单明了地解释了蛋白质的等电点概念及其在实际应用中的意义。希望对你有所帮助...
在实训中根据
蛋白质的
什么性
质测定
其
等电点
答:
表面净电荷 蛋白质由许多包含弱酸弱碱集团的不同氨基酸组成。它们表面的净电荷会随着周围环境的pH值改变而改变。当某一环境pH时表面净电荷为零,此时的pH值即为该
蛋白质的等电点
。
什么是
蛋白质的等电点
?
答:
蛋白质
是两性电解质,其
等电点
和它所含的酸性氨基酸和碱性氨基酸的数量比例有关。各种蛋白质因氨基酸残基组成不同,等电点也不一样。当溶液在某一特定pH值的条件下,蛋白质所带正电荷与负电荷恰好相等(总净电荷为零)时,在电场中既不向阳极移动,也不向阴极移动。
测定蛋白质的
定量
的方法有哪些
及其原理各是什么
答:
测定蛋白质
的定量
的方法
:(一)实验原理 双缩脲法(Biuret法)和Folin—酚试剂法(Lowry法)的明显缺点和许多限制,促使科学家们去寻找更好的蛋 白质溶液测定的方法。1976年由Bradford建立的考马斯亮兰法(Bradford法),是根据蛋白质与染料相结合的原理设计的。这种蛋白 质测定法具有超过其他几种方法...
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蛋白质等电点的实用意义
大多数蛋白质的等电点为
不同蛋白质等电点不同
蛋白质等电点