主要有四步：
1、泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。
2、E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。
3、泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质。
4、泛素化的蛋白质被特定的蛋白酶体识别并结合，最终在蛋白酶的催化下蛋白质分解为短肽或氨基酸。
扩展资料：
泛素样蛋白的来源：
泛素蛋白由76个氨基酸残基组成的多肽，它可以被一系列的酶促反应活化，进而与底物靶蛋白相连接（如图中箭头所示）。UBL修饰系统采用的也是类似途径。
有三种酶——E1、E2和E3——参与了泛素修饰反应，这包括多泛素蛋白合成反应，即在一个泛素蛋白的基础之上再添加好几个泛素蛋白。
E1酶负责活化泛素蛋白、E2酶通过转硫醇作用从E1酶处获得泛素蛋白，并将其与底物蛋白相结合，然后E3酶将泛素蛋白与底物连接（在某些情况下会先形成一种硫酯中间产物，然后再与底物结合）。
所有真核生物编码的E2和E3同工酶种类非常多，其中E2同工酶有几十种，而E3同工酶则多达数百种。这样，细胞就能对多种蛋白进行各种方式、特异性的修饰和调节，而且这些修饰调控作用也都会受到严密的时空调控。
泛素蛋白的C末端通常都经由酰胺键（amide linkage）与靶蛋白的氨基团连接在一起。最常见的连接是与靶蛋白赖氨酸的ε氨基团相连，不过也可以与靶蛋白的N末端相连。此外，最近还发现泛素蛋白可以与靶蛋白上的半胱氨酸、丝氨酸和苏氨酸相连。
在多泛素链中，一个泛素蛋白分子的赖氨酸侧链与另一个泛素蛋白的C末端相连，如此反复形成多泛素链。泛素蛋白含有7个赖氨酸残基，所有这些赖氨酸残基都可以参与上述多泛素链的合成过程。
一种特异性降解蛋白的重要途径，参与机体多种代谢活动，主要降解细胞周期蛋白Cyclin、纺锤体相关蛋白、细胞表面受体如表皮生长因子受体、转录因子如NF-KB、肿瘤抑制因子如P53、癌基因产物等；
应激条件下胞内变性蛋白及异常蛋白也是通过该途径降解。该通路依赖ATP，有两步构成，即靶蛋白的多聚泛素化，多聚泛素化的蛋白质被26S蛋白水解酶复合体水解。
泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些泛素化会改变蛋白的活性，导致其他的生物效应。
扩展资料：
一是替代了体内细胞外的蛋白质降解。通常人们食用蛋白质食物，需经人体消化系统进行消化，即蛋白质降解，降解成氨基酸和小肽后，通过人体小肠吸收而被组织利用。
采用体外蛋白质降解，获得与人体降解的效果一样的营养物质，减少了人体肠胃降解蛋白质功能的负担，这对人体消化器官的养护以及防止衰老退化有着重要的意义。
二是不需消化，直接吸收。吸收速率快，利用率高，合成人体蛋白质高。
三是减少了人体能量的消耗，体内细胞外的蛋白质降解是需要能量的，而体外蛋白质降解获得的小肽，进入人体后，不需人体消化系统进行二次降解，直接可被人体吸收。这对减少人体内部的能量消耗，保存体力有着重要意义。
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