免疫球蛋白的重要生物学活性为特异性结合抗原,并通过重链c区介导一系列生物学效应（表2-2）,包括激活补体、亲和细胞而导致吞噬、胞外杀伤及免疫炎症,最终达到排除外来抗原的目的.
（一）抗原结合作用
抗体分子在结合抗原时,其fab片段的v区与抗原决定簇的立体结构（构象）必须吻合,特别与高变区的氨基酸残基直接有关,所以抗原－抗体的结合具有高度特异性.
尽管某些氨基酸残基在肽链的氨基酸顺序上相距很远,但由于肽链沿功能区长轴平行方向往返折叠,使他们能紧紧接近,形成一双层排布的凹形或袋状包围抗原的活性部位,双层间存在许多硫水氨基酸侧链.抗体分子与抗原的相互作用靠各种非共价力,如氢键、静电引力和vanderwaal力等,是一种可逆性反应.抗体与抗原结合后才能激活效应功能,天然ig分子不能起这种作用.但在无抗原存在时,某些物理处理（例如加热、凝聚等）也可模拟ig分子构象的变化而起激活效应机制的作用.
（二）补体活化作用
补体c1q与游离ig分子结合非常微弱,而与免疫复合物中的igg或igm（经典途径）或凝集ig（替代途径）结合则很强.c1q与iggfc段的ch2功能区起反应,其结合位点在3个氨基酸侧链上.所有igg亚类的单独fc片段对c1q具同样的亲和性；但完整蛋白则主要是igg1和igg3才能结合c1q结合的影响有关.
igm激活补体能力最强.igg至少需两紧密并列的分子才能有效地激活c1q,而igm单个分子在结合抗原后即可激活补体.循环igm仅显示低亲和性的单个c1q结合点,与igg的效能相近似；但当igm分子与大分子抗原的多个决定簇结合后,改变其构象呈钩环状,以致暴露了原来被相近亚单位隐蔽的c1q结合点而增强了激活补体的能力.
igg4、iga1和iga2虽不能通过经典途径激活补体,但其ig聚合物均可激活c3旁路.
（三）亲细胞作用
igg分子能与细胞表面的fc受体结合.这些受体均属ig超族成员,主要有fcγrⅰ（cd64）、fcγrⅱ（cd32）和fcγrⅲ（cd16）.fcγrⅰ在单核细胞表面很丰富,中性粒细胞受适当细胞因子调节以后也可表达此受体；fcr为一高亲和性受体,与igg1和igg3有很强的结合性,与igg4也可作用,但与igg2则不能结合.fcγrⅱ和fcγrⅲ受体在很多细胞上都存在,包括中性粒细胞、嗜酸性粒细胞和血小板,与igg1和igg3有低亲和相互作用.活化b细胞表面有一个igm结合蛋白（fcμr）,但在t细胞、单核细胞或粒细胞都没有.在单核细胞和中性粒细胞表面有fcαr,因而iga亦有调理素作用.近年有t细胞上存在igd受体的报道,但其意义仍不基清楚.fcεrⅰ受体存在于肥大细胞和嗜碱性粒细胞上；在b细胞、巨噬细胞、嗜酸性粒细胞和血小板上有fcεrⅱ,它们的相互作用与调节ige应答有关.
细胞通过表面fc受体与相应ig结合后,可诱发一系例的生物效应,不同细胞的效应不同.例如在单核－巨噬细胞和中性粒细胞可促进其吞噬功能,称为调理作用(opsonization)；在nk细胞和巨噬细胞或诱导抗体依赖性细胞介导的细胞毒作用（adcc）；在肥大细胞和嗜碱性粒细胞可诱导ⅰ型变态反应等等.
（四）其他生物活性
1．结合a蛋白和g蛋白人类igg1、igg2和igg4的fc段可结合葡萄球菌a蛋白,其结合位点在igg的ch2～ch3之间；黄种人的igg3也可结合a蛋白,而在白种人则不能,可能因为其igg3的组氨酸被精氨酸置换.链球菌g蛋白可与人igg的个亚类结合,也可与几乎所有哺乳动物的igg结合,其结合能力远比葡萄球菌a蛋白强.但是这两种蛋白对其他类的ig均无亲和力.
2．透过细胞膜人的igg可通过胎盘传递至胎儿的血液循环,这不是被动的扩散,而是由igg的fc段选择性地与胎盘微血管发生可逆结合透过；这种特性仅为γ链所特有,其他类ig不具备这种能力.iga通过与分泌成分的结合可以从粘膜下转运至外分泌液中,例如转运至肠道和乳汁中.
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