第1个回答 2023-01-18
一、核酸
1．核苷：戊糖与碱基靠糖苷键缩合而成的化合物。
2．核苷酸：核苷分子中戊糖的羟基与一分子磷酸以磷酸酯键相连而成的化合物。
3．核酸：许多单核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的高分子化合物。
4．核酸的变性：在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性。
5．DNA复性或退火：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新配对，恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。
6．DNA的一级结构：组成DNA的脱氧多核苷酸链中单核苷酸的种类、数量、排列顺序及连接方式称DNA的一级结构。也可认为是脱氧多核苷酸链中碱基的排列顺序。
7．解链温度、熔解温度或Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的。在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度。由于这一现象和结晶体的融解过程类似，又称融解温度。
8．核酸的杂交：不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基顺序，可通过变性、复性以形成局部双链，即所谓杂化双链，这个过程称为核酸的杂交。
9．碱基对：核酸分子中腺嘌呤与胸腺嘧啶、鸟嘌呤与胞嘧啶总是通过氢键相连形成固定的碱基配对关系，因此碱基对，也称为碱基互补。
10.增色效应是指与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因此紫外吸收增加，这种现象叫增色效应。
减色效应是指若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低，这种现象叫减色效应。
11、 分子杂交：两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成双链DNA分子或DNA／RNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。
12、回文结构：双链DNA中含有的二个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列，也称为回文结构，
二、蛋白质
1. 氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫氨基酸的等电点（pI）。
2. 蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N－端至C－端的氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
3. 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
4.分子病：由于基因或DNA分子的缺陷，致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病。
5. 蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6. 结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，
折叠的较为紧密，各行其功能，称为结构域。
7. 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
8. 蛋白质的等电点：在某一pH的溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫蛋白质的等电点（pI）。
9. 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。
10. 盐溶：加入少量盐时，很易离解成带电离子，对稳定蛋白质所带的电荷有利，从而增加了蛋白质的溶解度。
11. 盐析：是将盐（中性）加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而 沉淀。
12. 透析：利用半透膜原理把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法叫透析。
13. 超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的，称为超滤法。
14. 电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，由于不同的蛋白质带电的性质、数量、分子量和形状等的不同，在电场的作用下而达到分离各种蛋白质的技术，称为电泳。
15. 等电聚焦电泳：用一个连续而稳定的线性pH梯度的聚丙烯酰胺凝胶进行电泳，从而根据蛋白质不同的pI而在电场中加以分离，这种电泳称为等电聚焦电泳
16.超二级结构：蛋白质二级结构和三级结构之间的一个过渡性结构层次，在肽链折叠过程中，因一些二级结构的构象单元彼此相互作用组合而成。
三、酶
1. 同工酶：是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
2. 酶：由活细胞所产生的，具有催化能力的大分子，大多数是蛋白质，个别是核酸或脱氧核酸。
3. 单体酶：仅具有三级结构的酶，即仅有一条肽链所形成的酶称为单体酶。
4. 寡聚酶： 由多个（至少是两个）相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶称为寡聚酶。
5. 多功能酶（串联酶）：具有多个催化功能的一条多肽链所形成的酶称为多功能酶。
6. 结合酶：由蛋白质和非蛋白质部分所组成的酶。
7. 单纯酶：仅有氨基酸所组成的酶，没有非蛋白质的部分。
8. 酶的活性中心：与酶的活性密切相关一些化学基团在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上相互靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心或活性部位。
9. 诱导契合假说：酶在与底物密切结合前，必需与底物相互靠近，相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶－底物结合的诱导契合假说。
10. 酶促反应动力学：酶促反应动力学就是研究酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂等理化因素对酶促反应速度的影响及其变化规律的。
11. 不可逆性抑制作用：就是指抑制剂通常与酶的活性中心上的必需基团以共价键
相结合，使酶失活，不能用透析、超滤等方法予以去除的抑制作用叫不可逆性抑制作用。
12. 可逆性抑制作用：就是指抑制剂通过非共价键与酶和（或）酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失，采用透析、超滤等方法可将抑制剂除去，这种抑制作用叫可逆性抑制作用。
13. 竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物。这种抑制作用叫竞争性抑制作用。
14. 非竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响与抑制剂的结合，但酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放出产物，这种抑制作用叫非竞争性抑制作用。
15. 反竞争性抑制作用：抑制剂只能与酶-底物复合物结合，使中间产物的量下降，从而起到抑制作用。这种抑制作用叫反竞争性抑制作用。
16. 酶的活性单位：是衡量酶活力大小的尺度，它反应在规定条件下，酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。
17. 酶的国际单位：在特定条件下，每分钟催化1µmol底物转化为产物所需要的酶量为一个国际单位（IU）。
18酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原
19. 酶原的激活：酶原转变为活性酶的过程称为酶原的激活，酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
20. 变构酶：变构效应剂与酶分子活性中心以外的部位可逆的结合，使酶分子发生构象改变，从而改变了催化活性的酶称为变构酶。
21.酶的特异性：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性。
22.原手性分子：如果一个对称分子经一个基团被取代后失去了其对称性，而变成了一个非对称分子，那么原来的对称分子称为 “原手性分子”。
而发生变化的碳原子称为 “原手性碳原子”。
23.酶的比活力：每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数
24.别构效应（变构效应）：某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。 25、辅酶：作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团(如参与氧化还原或运载酰基的基团)的作用。在大多数情况下，可通过透析将辅酶除去
26、辅基：酶的辅酶中紧密共价结合的小分子有机物，与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。
27、Km：Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度，是酶的特征常数之一。