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蛋白质纯度的鉴定方法
蛋白质纯度的
测定
方法
有哪些?
答:
双缩脲法(Biuret法):灵敏度低1~20mg
,中速20~30分钟
紫外吸收法
:较为灵敏50~100mg,快速5~10分钟
Folin-酚试剂法
(Lowry法):灵敏度高 5mg,40~60分钟,操作要严格计时;颜色深浅随不同蛋白质变化
考马斯亮蓝法
(Bradford法):灵敏度最高1~5mg,15分钟,常用 分子量测定:SDS-PAGE:还原SDS...
生物化学高频考点(十七)之
蛋白质的
含量测定与
纯度的
测定内容及思维导图...
答:
Bradford法
,考马斯亮蓝G-250如同魔术师的道具,游离时的红色与蛋白质结合后的蓝色,形成鲜明对比,微量蛋白质的测定从未如此便捷。 胶体金检测,它的灵敏度如针尖上的舞蹈,纳克级别的蛋白质世界,它都能轻盈地捕捉。 蛋白质纯度鉴定 纯度鉴定,是科学家们的精细之作,物理化学手段如等电聚集、凝...
用什么进行
蛋白质纯度的鉴定
答:
(2)测定快速、简便,只需加一种试剂
。完成一个样品的测定,只需要5分钟左右。由于染料与蛋白质结合的过程,大约只要2分钟即可完成,其颜色可以在1小时内保持稳定,且在5分钟至20分钟之间,颜色的稳定性最好。因而完全不用像Lowry法那样费时和严格地控制时间。(3)干扰物质少。如干扰Lowry法的K 、N...
为什么标准
蛋白质
必须用凯氏定氮法测定
纯度
答:
首先,因为蛋白质当中含有氮,而且因为氮的含量与蛋白质的含量几乎呈线形相关,
所以标准蛋白质通常用凯氏定氮法测定纯度
。生物材料的含氮量测定在生物化学研究中具有一定的意义,如蛋白质的含氮量约为16%,测出含氮量则可推知蛋白含量。生物材料总氮量的测定,通常采用微量凯氏定氮法。凯氏定氮法由于...
鉴定蛋白质
纯化产品的
纯度
,有哪些常用
方法
答:
常用色谱法
,通过标准品对照图谱进行,分析包括分子筛(大小)、亲和层析(特异性结合)、离子交换(带电性)、疏水(水溶性);或是沉淀法,包括等电点沉淀、差速离子心沉淀、盐析沉淀、亲和沉淀;透析超滤法;电泳法。这些法说不上常不常用 ,都是根据要分析的蛋白性质决定的。
如何利用SDS-PAGE判定
蛋白质的纯度
和分子量
答:
SDS-PAGE判定
蛋白质的纯度
:若该蛋白质是单肽链蛋白质,则电泳得到的只有一条蛋白带(两条色带:一条为溴酚蓝,一条为蛋白带);若得出多条电泳带,则应该用非SDS-PAGE进行电泳,得出单一蛋白带则为单一蛋白质 SDS-PAGE判定蛋白质的分子量:定义:R=de/do R为迁移率,de为蛋白质电泳迁移距离,do...
蛋白质纯度鉴定的方法
有哪些?
答:
电泳,蛋白质电泳 现在常用就是 SDS 聚丙乙烯酰胺凝胶电泳 特点 1)灵敏度高 2)测定快速、简便 3)干扰物质少 液相色谱 高效液相色谱是完全可以纯化蛋白质并且进行
蛋白质纯度鉴定
的 但建议还是使用蛋白质电泳 最主流 最有效
的方法
电泳的作用是什么
答:
聚丙烯酰胺凝胶电泳可用做
蛋白质纯度的鉴定
,聚丙烯酰胺凝胶电泳同时具有电荷效应和分子筛效应,可以将分子大小相同而带不同数量电荷的物质分离开,并且还可以将带相同数量电荷而分子大小不同的物质分离开。SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳可测定蛋白质分子量,其原理是带大量电荷的SDS结合到蛋白质分子上克服了蛋白质分子...
蛋白提取试剂盒分离亚细胞器后,怎么验证
蛋白纯度
答:
(一)根据分子大小不同的纯化
方法
1. 透析 利用
蛋白质
分子不能通过半透膜,使蛋白质和其它小分子物质如无机盐、单糖等分开。2. 密度梯度离心。蛋白质颗粒的沉降系数不仅决定于它的大小,而且也取决于它的密度。3. 凝胶过滤 利用蛋白质分子大小,因为凝胶过滤所用的介质是凝胶珠,其内部是多孔的网状结构...
有那些
方法
可以用来检测
蛋白质
被纯化后的
纯度
答:
过住,然后跑电泳,如果只有一条带的话,叫电泳纯;(最常用的)还有光谱纯,利用光学仪器测的;电子纯,利用最先进的仪器,一般学校没有的;
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